Mmmmh. Il s'agit forcément d'une protéine, donc à un moment ou un autre à un paquet d'acide aminés. Le site de fixation d'une protéine est donc un assemblage plus ou moins complexe d'acide aminés qui forme une sorte de poche, dans lequel les groupement R desdits a.a. pointent vers le substrat, tel qu'il soit. Ce groupements vont former des interactions "favorables" avec le substrats, genre pont H, interaction type VdW (Keesom, London, Debye), interaction types $\pi$-$\pi$ et ainsi de suite. Quand tu regarde une liste des acides aminés utilisés par le vivant, avec un peu de bon sens, tu peut imaginer quoi va faire quoi (par exemple, un acide aminé comme la tyrosine va te faire des interactions $\pi$, tandis qu'un glutamate te fera plus généralement des ponts H). C'est le fameux modèle "clé-serrure".
Sauf qu'en fait, j'ai un peu simplifié la chose, car ce n'est pas le substrat qui est stabilisé mais son état de transition. Ben oui ! Une protéine, son but dans la vie, c'est de prendre un substrat et de lui faire faire une réaction, et bien entendu, de faire ça vite et bien (faire le catalyseur, quoi). Du coup, si l'état initial est favorisé, le substrat va absolument pas avoir envie de réagir. La fixation est donc favorisée, mais pas trop. Si c'est le produit qui est stabilisé, il bougera pas de la protéine une fois formé et ta protéine pourra pas accueillir de nouveau substrat. Donc, reste à stabiliser l'état de transition de la réaction, comme ça le substrat va avoir envie d'y aller (moins d'énergie d'activation à fournir) mais va quand même réagir puisque le produit est en général plus stable. Et comme la fixation de ce produit n'est pas favorisée, exit et on passe au suivant.
Du coup, que va faire un inhibiteur pharmaceutique ? Mimer l'état de transition (puisque c'est la forme qui sera stabilisée par la protéine) mais s'arranger pour que la réaction qui doivent avoir lieu n'aie pas lieu (si c'est une réaction acide base, ne pas avoir de site basique, et ainsi de suite). Du coup, la protéine est bloquée avec l'inhibiteur et ne peut rien en faire, pas même le rejeter, puisque loi de la thermochimie oblige, elle est plus stable avec que sans.
Cette sensibilité est BIEN ENTENDU énantiosélective ! On parle de protéines construites à partir d'acide aminés, tous chiraux et même plus précisément tous issus de la série L. Autrement dit, une protéine est un objet purement chiral, donc extrèmement sensible à la chiralité de son substrat, si il est chiral. Dès lors, on peut aller plus loin: les protéines sont des catalyseurs chiraux extrèmement efficaces, puisqu'en règle général, elles ne ressorte qu'un seul énantiomère/diastéréoisomère. Je te prie de croire que les organiciens sont jaloux des excès énantioméries d'une protéine. Parfois même, une bactérie travaille mieux que nous 
Quand aux effet secondaires, je vois pas exactement de quoi tu veux parler, mais je vais quand même répondre à ta question, je crois. Puisqu'une protéine est extrèmement énantiosélective (j'insiste), au mieux, l'autre isomère ne sera pas lié du tout et n'aura donc aucun effet. En pratique, c'est pas vrai, il y a parfois liaison, mais la loi de le chatelier et la thermodynamique t'enseignent que comme c'est pas stable, ça va pas aller dans le bon sens et les protéines réagiront de toute façon préférentiellement avec l'isomère qui leur correspond. Le problème, c'est quand "l'autre isomère" a une activité néfaste pour le corps à un autre endroit. Cherche "talidomide" (un médicament) pour voir de quoi je parle 
