Spectre d'absorption des acides aminés

Bonjour. J'étudie présentement les acides aminés et mon manuel indique que Trp, Tyr et Phe (qui ont des groupements cycliques) ont des propriétés optiques particulières, mais de la façon que c'est écrit, je ne parviens pas à saisir lesquelles. Après quelques recherches, il semble que ce soit leur spectre d'absorption qui soit plutôt élevé. Ma question est donc la suivante : existe-t-il des propriétés optiques plus « importantes » que leur spectre d'absorption ou mon manuel parle bel et bien du spectre d'absorption, à votre avis ? Par exemple, est-ce qu'ils ont un pouvoir rotatoire particulier? Ou si j'ai raison, en quoi leur spectre d'absorption peut-il être utile en pratique?

Merci.

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Lambert-Beer pour nos amis les français, mais évidement, en temps que belge, dès qu'il y a de la bière, on se sent plus ↩

Heu, non, Beer-Lambert aussi =)

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En pratique, c'est par exemple très utile pour doser les protéines: il y a très peu de chance qu'une protéine ne contiennent pas de ces a.a., et l'absorbance d'un composé est fonction de sa concentration (loi de Beer-Lambert1, dans les limites du raisonable) : on peut se servir de la valeur d'absorbance à 280 nm pour mesurer la quantité de protéines dans le cas de dilutions.

Hum, je l'ai jamais vu cette façon de faire. En théorie ça marche mais le problème c'est que le nombre de ces résidus est assez variable selon les protéines - surtout le tryptophane, en quantité très faible.

Et encore un exemple qui me vient en tête, quoique plus tordu, c'est le fait que le spectre d'absorption d'une protéine, une fois déplié, ne ressemble en général pas à celui de la protéine native, on peut donc s'en servir comme moyen de détection de la dénaturation (quoiqu'il faut déjà un spectromètre assez précis).

À la limite c'est plutôt là que je balancerais le dichroïsme circulaire, on peut mesurer plus finement la dénaturation, car les signaux sont reliés au repliement - hélice alpha, feuillets beta et repliements 3D de type structure tertiaire de protéines. Mais c'est juste du détail.

Merci beaucoup, ta réponse m'a éclairci.

Hum, je l'ai jamais vu cette façon de faire. En théorie ça marche mais le problème c'est que le nombre de ces résidus est assez variable selon les protéines - surtout le tryptophane, en quantité très faible.

Pour doser plein de protéines différentes, non, mais je l'ai déjà fait pour doser le résultat d'une purification sur colonne (bon, c'était en travaux pratiques).

Toutafé. Mais j'avais en tête la DSF.