Merci beaucoup pour ce retour ! Je réponds point par point à tes remarques :
il y a quelques fautes de frappes.
En effet, une relecture finale ne sera pas du luxe 
je reprendrai tout quand je serai sûr de mon coup
Pour la première partie, j'ai l'impression que l'explication de ce qu'est une protéine et celle du VIH sont un peu mélangée.
C'est possible en effet que le texte soit un peu mal structuré, je vais tenir compte de ça pour remettre les idées qui vont ensemble dans les bonnes parties avec les bons paragraphes. Dans ma tête c'était logique mais peut-être que ce ne l'est pas objectivement et comme ta suggestion me paraît pas mal, je prends.
Le schéma sur toutes les protéines du VIH n'apporte pour moi rien d’intéressant.
Je voulais essayer de m'en servir de conclusion sur l'analyse du VIH, histoire de dire qu'on sait quelles sont ses étapes et quels en sont les acteurs, quitte à insister sur le fait que davantage que les noms de protéines, c'est surtout le fait que ça fasse plein de cibles potentielles à inactiver. Je vais essayer de reprendre ce point-là.
Je ne sais pas si les lecteurs sont à l'aise avec le concept d'ARN.
Tu as raison, je vais détailler l'ADN et l'ARN. (Dans ton texte qui suit y'a quelques petites fautes et choses inexactes mais t'es pas biologiste donc c'est pas grave).
Ce serait intéressant de mentionner pourquoi le SIDA est mortel. Tu dis que le système immunitaire est fragilisé, mais pas comment. Je crois me souvenir que c'est parce que pour sortir, le virus "explose" la cellule, c'est possible ?
C'est exact je devrais en parler. Pour l'explication je vais rechercher pour être sûr mais de tête il mme semble bien que ce soit ça.
Dans la deuxième partie, dans l'image de la "succession d'acides aminés", ce serait bien de mettre en évidence (en couleurs, par ex), le squelette et les radicaux. Probablement en brun et bleu, pour être raccord avec l'image du dessous.
Bonne idée le code couleur ; de toute façon cette image était dégueulasse donc tant qu'à la refaire, autant la faire bien.
Une petite image pour illustrer le concept de diffraction ? (d'autant que t'en a besoin pour la DRX)
Je prends. Image simple et efficace 
Pour moi, ta définition de la résolution est fausse, et la mienne est comme suis : "la distance minimale qui doit séparer deux objets pour qu'on puisse les distinguer"
Je vais reprendre ce point pour éclaircir la notion de résolution.
Même si je me doute un peu de la réponse, j'ai pas compris pourquoi on ne "voyait" que le squelette carboné en cryo-microscopie et pas les radicaux.
Je vais détailler effectivement pourquoi on ne peut placer que le squelette carboné. Pour répondre ici rapidement, le truc c'est que la résolution est faible et que dans la structure vue, on n'a aucune idée de comment sont arrangées les atomes, mais comme le squelette carboné est un peu plus rigide et à peu près au milieu (par sa nature de squelette carboné), on peut arriver à en positionner les atomes. Pour les chaînes latérales, finalement on n'a aucune idée de comment elles sont arrangées les unes entre elles dans tout ça, on ne les place pas. Le squelette est contraint par sa forme linéaire et par la rigidité du plan peptide entre deux acides aminés, les chaînes latérales font davantage ce qu'elles veulent.
C'est justement parce que la longueur d'onde d'un RX équivaut à peu près à la taille d'un atome que ça diffracte 
Ça paraît pas trop idiot comme remarque, n'est-ce-pas .. ? 
je complète là où c'est nécessaire.
Attention, pour la RMN, bien préciser que c'est le spin nucléaire. Les électrons possèdent aussi un spin, mais c'est pas la question
Je viens de me rendre compte que je n'ai jamais expliciter le sigle RMN, ça fera l'ooccaasion de revenir dessus.
Culture générale, pas important à mentionner dans l'article: malgré que ton explication de la technique de mesure RMN soient tout à fait vraie (donc faire correspondre l'énergie de l'onde à celle de l'énergie entre deux niveaux de spin) … Ce n'est pas comme ça qu'on fait en pratique Au contraire des spectroscopies traditionnelles, dont le principe est celui que tu a décrit, en RMN, on envois un "pulse", et on mesure l'évolution du moment magnétique induit au cours du temps, puis on en fait la transformée de fourrier pour repasser dans le domaine fréquence. Ça revient exactement au même
À vrai dire je n'ai jamais fait de RMN mais j'ai eu quelques bribes de cours dessus avec enn parallèle des explications de potes en chimie. Chacun donnait une explication différente, un coup avec la transfo de Fourier, un autre coup plutôt ce que j'ai écrit. J'ai bien compris que plus personne ne fait comme ce que j'ai expliqué (troooooop looooooooonnng) mais honnêtement je me vois très mal faire intervenir Fourier là-dedans
Pour faire de la RMN de protéine, il faut des aimants très puissants : la résolution est fonction de la puissance de l'aimant, donc généralement plus puissants que ceux pour les petites molécules.
Exact, dans la littérature j'ai trouvé qu'il fallait des spectromètres RMN de 500 ou 600 MHz au moins (donc peu ou prou 14 Tesla). Cela étant, je ne pense pas détailler ce point (soit l'aimant est assez puissant et le signal est suffisamment résolutif pour résoudre, soit non), si ce n'est que mentionner que plus l'aimant est puissant, plus les micro-différences de champ sont amplifiées donc plus elles sont détectables.
De manière tout à fait philosophique, je pense pas que le placement des hydrogènes soit si important. En DRX, on se doute bien qu'ils sont là, et donc ont les mets quand même malgré que la résolution soit pas assez bonne sachant quels acides aminés on a (les distances interatomiques sont mauvaises, mais osef).
Justement non, on ne les met pas (en tout cas je n'ai jamais vu d'atomes H placées dans une structure de protéine si la résolution était bienn supérieure à à peu près 1 nm). D'après ce qu'on m'a appris, ils n'apparaissent même pas dans le fichier de résultat ; on ne fait pas figurer ce qu'on ne peut pas voir de façon générale (du coup certains bouts de protéines n'apparaissent pas non plus, bien que le reste de la protéine soit bien déterminée, pour peu que ces bouts de la protéine soient trop flexibles et donc diffractent mal, à cause des irrégularités dans le cristal). Si on peut placer les H, on peut éventuellement se débrouiller pour caser des ponts H dans l'histoire. Même si c'est ue liaison de faible énergie, c'est toujours bon à prendre.
Et dans mon texte je mentionne juste le fait qu'on voit des trucs en plus, les H, qu'on ne voyait pas avant, de la même façon qu'en cryo - ME on ne voyait pas les chaînes latérales.
Pour l'image des 6 hélices de gp41, je trouve que ça serait sympa d'entourer les "hélices centrales" et les "latérales". La couleurs des hélices sur l'image induit en erreur, avec ce "blanc" et ce "brun". C'est par contre beaucoup plus clair, à cause de la couleur, sur l'image avec enfuvirtide.
Encore une fois, bonne remarque pour le code couleur. Je vais essayer de faire quelque chose.
T'es à deux doigts de définir "trithérapie", il te reste à dire que chacun des médicaments du cocktail cible une protéine différente
Exact, je réfléchissais à où et quand définir clairmeent cette notion, mais c'est prévu au programme
Des pitis liens pour les entrées PDB ? (on peut les "observer" sur le site de la PDB, c'est toujours marrant).
On va dire que c'est un peu obligé de le faire mais jusqu'à maintenant flemme de détailler cette partie de crédits, bien qu'elle le sera forcément (à la fin).
Au passage ,
Je lis ça dès que je peux (je l'ai imprimé pour que ce soit plus simple) et je te fais mes retours
J'espère que tu as l'encre gratuite 
parce que sinon les protéines sur fond noir, bonjour !
