Spectre d'absorption des acides aminés

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Auteur du sujet

Bonjour. J'étudie présentement les acides aminés et mon manuel indique que Trp, Tyr et Phe (qui ont des groupements cycliques) ont des propriétés optiques particulières, mais de la façon que c'est écrit, je ne parviens pas à saisir lesquelles. Après quelques recherches, il semble que ce soit leur spectre d'absorption qui soit plutôt élevé. Ma question est donc la suivante : existe-t-il des propriétés optiques plus « importantes » que leur spectre d'absorption ou mon manuel parle bel et bien du spectre d'absorption, à votre avis ? Par exemple, est-ce qu'ils ont un pouvoir rotatoire particulier? Ou si j'ai raison, en quoi leur spectre d'absorption peut-il être utile en pratique?

Merci. :)

Édité par Le Gigot

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Bonsoir :)

Plus que cyclique, ces a.a. sont aussi et surtout aromatiques. Et j'espère ne pas t'apprendre (si c'est le cas, hésite pas à poser des questions) que les composés aromatiques absorbent très bien la lumière. Plus particulièrement, dans le cas de ces 3 là, à 280nm. En pratique, c'est par exemple très utile pour doser les protéines: il y a très peu de chance qu'une protéine ne contiennent pas de ces a.a., et l'absorbance d'un composé est fonction de sa concentration (loi de Beer-Lambert1, dans les limites du raisonable) : on peut se servir de la valeur d'absorbance à 280 nm pour mesurer la quantité de protéines dans le cas de dilutions. On s'en sert également, dans le cadre de purifications, pour vérifier si il y a des protéines dans un tube donné ou pas. Et encore un exemple qui me vient en tête, quoique plus tordu, c'est le fait que le spectre d'absorption d'une protéine, une fois déplié, ne ressemble en général pas à celui de la protéine native, on peut donc s'en servir comme moyen de détection de la dénaturation (quoiqu'il faut déjà un spectromètre assez précis).

Pour ce qui est du pouvoir rotatoire, quand bien même on le mesurerait, tout les a.a. possèdent un pouvoir rotatoire et il serait perdu dans la "masse" de tout les pouvoirs rotatoires, donc je pense que ton livre fait bien référence au spectre d'absorption (même si il existe également un type de mesure qui s'appelle le dichroïsme circulaire qui peut être intéressant dans certains cas). D'ailleurs, à prioiri, il n'existe pas d'autres propriétés optiques intéressantes pour les protéines, à part éventuellement leur fluorescence si elles en font ;)


  1. Lambert-Beer pour nos amis les français, mais évidement, en temps que belge, dès qu'il y a de la bière, on se sent plus ;) 

Doctorant et assistant en chimie à l'Université de NamurEx-dev' pour ZdS (a aidé à réaliser la ZEP-12 !) • Carniste cis (y parait que c'est une injure)

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En pratique, c'est par exemple très utile pour doser les protéines: il y a très peu de chance qu'une protéine ne contiennent pas de ces a.a., et l'absorbance d'un composé est fonction de sa concentration (loi de Beer-Lambert1, dans les limites du raisonable) : on peut se servir de la valeur d'absorbance à 280 nm pour mesurer la quantité de protéines dans le cas de dilutions.

Hum, je l'ai jamais vu cette façon de faire. En théorie ça marche mais le problème c'est que le nombre de ces résidus est assez variable selon les protéines - surtout le tryptophane, en quantité très faible.

Et encore un exemple qui me vient en tête, quoique plus tordu, c'est le fait que le spectre d'absorption d'une protéine, une fois déplié, ne ressemble en général pas à celui de la protéine native, on peut donc s'en servir comme moyen de détection de la dénaturation (quoiqu'il faut déjà un spectromètre assez précis).

À la limite c'est plutôt là que je balancerais le dichroïsme circulaire, on peut mesurer plus finement la dénaturation, car les signaux sont reliés au repliement - hélice alpha, feuillets beta et repliements 3D de type structure tertiaire de protéines. Mais c'est juste du détail.

Ich bin très occupé cette année. Ne vous étonnez pas si je réponds par intermittence.

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Hum, je l'ai jamais vu cette façon de faire. En théorie ça marche mais le problème c'est que le nombre de ces résidus est assez variable selon les protéines - surtout le tryptophane, en quantité très faible.

Pour doser plein de protéines différentes, non, mais je l'ai déjà fait pour doser le résultat d'une purification sur colonne :) (bon, c'était en travaux pratiques).

À la limite c'est plutôt là que je balancerais le dichroïsme circulaire, on peut mesurer plus finement la dénaturation, car les signaux sont reliés au repliement - hélice alpha, feuillets beta et repliements 3D de type structure tertiaire de protéines. Mais c'est juste du détail.

Goeland-croquant

Toutafé. Mais j'avais en tête la DSF.

Doctorant et assistant en chimie à l'Université de NamurEx-dev' pour ZdS (a aidé à réaliser la ZEP-12 !) • Carniste cis (y parait que c'est une injure)

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