Importance des liaisons disulfures

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Bonjour,

Je ne comprends pas très bien le schéma suivant et ce qu'il signifie concernant l'importance des liaisons disulfures. En gros si on enlève d'abord le mercaptoethanol et puis l'urée, la ribonucléase a seulement 1% de l’activité de l’enzyme native tandis que si on fait le contraire on obtient 100%. Enlever le mercaptoethanol devrait créer les liaisons S-S de nouveau et enlever l'urée devrait rompre les liaisons non-covalentes (liaisons hydrogène, van der walls, …) donc on recasse de nouveau les S-S c'est ça ?

Liaisons S-S

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Je pense effectivement que tu confonds tout, tu devrais bien reprendre ton cours pour bien tour remettre à plat et être au point.

Le bêta mercaptoethanol est un agent réducteur qui rompt les ponts disulfures, si il n'y en a pas ou pas assez le milieu devient rapidement oxydant et les liaisons disulfures se forment, nous sommes d'accord. Ces liaisons disulfures c'est de la liaison covalente donc ça ne casse pas comme ça par la force du saint-esprit ni même de l'agitation thermique ou d'agents dénaturants comme l'urée.

L'urée rompt les liaisons faibles donc permet de déplier les protéines par cette rupture. A contrario retirer l'urée permet aux liaisons faibles de se reformer.

Ici pour analyser le repliement d'une protéine d'abord on joue avec urée puis sans urée et on se rend compte que ça remarche donc la protéine à toutes les infos dans sa séquence pour se replier. Mais parmi cette structure il y a des ponts disulfures qui consolident tout.

Si maintenant on met en plus de l'urée le mercaptoethanol on casse ces ponts. Que peut il bien se passer si on les fait se reformer en conditions denaturantes ?

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Anfinsen a montré que la seule séquence des protéines contenait toute l'info de repliement de la protéine (ce qui est très globalement vrai d'où le fait que son expérience soit toujours d'actualité). Mais le dogme d'Anfinsen se complique un peu par les ponts disulfures qui stabilisent le repliement, d'où le fait que la protéine peut se replier seule mais il faut contrôler la formation des ponts qui, si mal faits, font tout foirer.

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D'accord ! C'est assez clair comme ceci mais ceci est donc simplement une expérience réalisée par Afinsen pour montrer l'information nécessaire pour effectuer le repliement de la protéine si j'ai bien compris ? Ce n'est pas quelque chose qui se passe naturellement dans le corps humain ?

Si maintenant on met en plus de l'urée le mercaptoethanol on casse ces ponts. Que peut il bien se passer si on les fait se reformer en conditions denaturantes ?

Goeland-croquant

Si on met plus d'urée, on va casser des liaisons non covalentes et donc déplier la protéine tout simplement il me semble. Chimiquement ça aurait du sens j'ai l'impression mais après c'est peut-être totalement faux. Si maintenant on retire l'urée, la protéine aura déjà toutes les informations nécessaires pour se replier de façon idéale.

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Mais tu ne réponds pas à ta propre question sur l'importance des ponts disulfures. L'urée dénature oui. Les ponts disulfures se forment des que possible et que les conditions sont suffisamment oxydantes. Que va til se passer si on les laisse se reformer lorsque les protéines sont dénaturées ?

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