Classification des protéines

Oui, bien sûr, les deux fixent l’oxygène au niveau du groupe hème mais l’une à pour fonction de la stocker (Myoglobine) et l’autre de le transporter (des poumons aux tissus en général; hémoglobine). Leur fonction c’est plutôt stockage et transporter plutôt que fixation non?

Attention, tu mélanges des choses. L’hémoglobine comme la myoglobine ne font que fixer du dioxygène, selon un équilibre chimique $ O_2 + Mb \rightleftharpoons Mb-O_2 $ (et idem pour Hb avec la subtilité des 4 sites). C’est tout ce que les protéines font, au niveau moléculaire, et leur seule différence à ce niveau vient de leur affinité pour O2 et l’allostérie de l’Hb. C’est ensuite leur localisation dans le muscle ou dans le sang qui finalise avec transport ou stockage.

Deux fonctions différentes de protéine, ce serait plutôt, avec un exemple théorique, une protéine hormonale homologue avec une protéine d’adhérence cellulaire.

Mais sur quelle base on peut dire si deux protéines sont homologues en général? Par exemple si j’ai 20% de ressemblance au niveau de la structure primaire, est-ce que ça suffit pour dire "Oui, c’est sûr elles sont homologues." ?

L’homologie est le fait que deux protéines sont reliées sur le plan évolutif, avec des analogies de séquences. Le pourcentage est une mesure de l’analogie, qui permet d’évaluer le degré de liberté possible et l’époque de la divergence des deux gènes. Le simple fait de détecter des bouts de séquences homologues, avec qqs nucléotides épars dans la séquence qui diffèrent, est un signe d’histoire commune. C’est ensuite une prise de décision que de dire que ces deux protéines sont homologues, en se servant des paramètres de l’alignement de séquences, dont le pourcentage d’homologie. Et on peut naturellement se tromper quand on prend une décision ; donc on avance que les deux protéines seraient homologues, avec un risque d’erreur là-dessus.

Merci ! Si leur fonction principale est identique, pourquoi sont-elles paralogues et pas orthologues ?

Cela relève de la définition même de l’orthologie et la paralogie, qu’il est nécessaire que tu sois capable d’expliquer ce dont il s’agit (tu as très probablement un cours qui donne une définition bête et méchante à apprendre).

Pour en revenir à l’hémoglobine vs myoglobine même si c’est légèrement hors-sujet, la différence de structure moléculaire implique donc une différent en l’affinité pour la fixation de l’oxygène. Cette différence se voit facilement sur les courbe de l’affinité en fonction de concentration d’oxygène (hyperbolique et sigmoïdale) et c’est ce qui les différencie principalement non ?

Moui et non. C’est effectivement la structure qui définit l’affinité et la façon qu’a le O2 de se fixer. Néanmoins, l’hyperbole vient de l’unicité du site de fixation de O2 et la sigmoïde de l’Hb de la coopérativité de la fixation sur les 4 sites (c’est important de comprendre ça).

On retrouve quand même les deux protéines dans des endroits similaires dans notre organisme (par là, je veux dire dans les muscles on retrouve la myoglobine et l’hémoglobine, etc.) ?

Non. La myoglobine, c’est indiqué dans son nom, c’est dans les muscles, et l’hémoglobine dans le sang.

comment on peut être sûr qu’on évite l’ion superoxyde

L’anion superoxyde est un tout autre sujet, qui concerne le stress oxydatif.

très réactif et donc mauvais (car nucléophile fort) ?

Ce n’est pas un problème de nucléophilie. L’anion superoxyde contient en son nom son action délétère.

Est-ce simplement car il ne peut pas se fixer sinon on aurait Fe à l’état d’oxydation +3 et on sait que l’oxygène ne peut se fixer que sur le Fe +2 ?

Non seulement l’action de l’anion superoxyde est un sujet tout autre, mais en outre ta phrase n’a pas de sens (chimiquement). Tu essaies de dire qu’il ne peut pas se fixer car si jamais il se fixe il transforme l’hémoglobine en méthémoglobine incapable alors de le fixer, ce qui ne tient pas la route (dans le style le serpent qui se mord la queue).

L’anion superoxyde oxyde le Fe II en Fe III, point. La méthémoglobine ne fixe pas le O2, point aussi.

Quant à la définition que j’ai dans mon cours la voici: Deux protéines sont paralogues si elles sont homologues et présentent au sein d’une même espèce. Souvent, leurs fonctions biochimiques diffèrent par quelques détails.

Tout à fait. À apprendre par coeur (désolé).

Et on me donne comme exemple "Mouse Alpha et Mouse Beta" (et j’ai aucune idée de ce que sont ces protéines).

C’est très possible, je ne les connais pas non plus.

Mb et la Leghémoglobines

C’est pas la même chose ; la legHb c’est chez certaines plantes qui présentent une protéine de type Hb-like, mais ces protéines a priori ont très peu de chances d’être apparentées sur le plan de l’évolution et ce serait probablement plus de la convergence de fonction. À creuser par toi-même sii tu veux en apprendre plus.

Après, on a un peu parlé des ribonucléases et si je prend celle humaine et celle bovine elles devraient théoriquement être orthologues vu qu’elles ont les mêmes fonctions mais dans deux espèces différentes?

Tout à fait, définition de l’orthologie, deux protéines apparentées sur le plan évolutif présentent chez deux espèces distinctes, idem à apprendre par coeur. Protéines à même fonction, globalement, issues très probablement d’un ancêtre commun, réparties chez les espèces qui dérivent de cet ancêtre.

Merci beaucoup de m’avoir clarifié sur la différent entre Mb et Hb, c’était pas du tout clair dans ma tête :-).

Tu as effectivement l’air d’être dans le flou, il est possible de t’aider à y voir plus clair mais je te conseille de bien reprendre ton cours là-dessus (sans méchanceté aucune, tu n’as pas l’air à l’aise et personne ne peut apprendre ça pour toi).

Tu parlais des quatre sites de fixation de l’oxygène et pour cela on avait une sigmoïde.

Attention, ce n’est pas la présence de 4 sites seule qui peut expliquer l’allure sigmoïde. C’est la coopérativité entre les sites de fixation. Autrement, rien d’intéressant ne se passerait, si ce n’est que tout se passerait comme si on avait 4 fois plus de globine avec une courbe en hyperbole.

Mais, dans mon livre, l’explication principale dit que c’est à cause du 2,3-BPG présent dans les globules rouge.

Je suis extrêmement surpris qu’on dise que la sigmoïde est liée à la présence de 2,3-BPG. Je viens de relire le Voet, le Stryer et Biochimie de Harper, qui s’accordent sur ce que je te disais. La sigmoïde est la conséquence de la coopérativité des sites pour la fixation de l’O2. Le 2,3-BPG diminue l’affinité de l’Hb pour la fixation de O2 en stabilisant la forme désoxy-Hb mais n’interfère pas avec l’allure de la courbe (il décale juste la courbe vers la droite). D’ailleurs, l’Hb foetale qui ne fixe pas le 2,3BPG a exactement la même allure que l’Hb adulte, juste avec une meilleure affinité.

je pense que je vois très bien de quel graphe tu parles, j’ai bien le Stryer 7ed sous les yeux et si tu regardes mieux, tu peux voir que la courbe est une sigmoïde. Juste extrêmement décalée sur la gauche car très forte affinité pour l’oxygène, mais avec son inflexion caractéristique de sigmoïde.

Tout à fait