Facteur de transcription

Le problème exposé dans ce sujet a été résolu.

Bonjour,

J’ai vu en cours que les facteurs de transcriptions doivent souvent être activés pour fonctionner et cela se fait pour dimérisation le plus souvent. Pourquoi est-ce que ces protéines ont besoin de faire ça ? Dans quel but?

Aussi, savez-vous par quel mécanisme cela se déroule ? Le prof n’a pas détaillé mais j’aurais dis que ça fait des ponts disulfures entre Cystéines vu que c’est très réactif.

Merci d’avance!

Attention la dimerisation ne concerne qu’une partie des facteurs de transcription.

Tu vas besoin de transformer une protéine inactive en active donc il doit y avoir un changement de conformation. Ce changement peut être induit par modification post traductionelle ou fixation d’un ligand. Certains ensuite dimerisent parce que c’est comme ça. Les interactions protéines protéines c’est très classique et ça n’implique pas forcément de formation de liaison covalente entre elles.

Enfin non pas de réactions entre deux cysteines comme tu le suggères car on ne forme pas de ponts disulfures dans le cytosol.

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Merci pour ta réponse! Si ce n’et pas la réaction entre deux cystéines, est-ce que ça pourrait simplement être le fait d’avoir des acides aminés polaires (du style des histidines, glutamine, …) dans la région où on sait qu’il y a induction de dimérisation (on sait que l’ADN est négativement chargée donc je pensais à ça) ?

Merci :)

Non, tu ne vois pas bien ce qui se passe.

La dimérisation ne peut pas se faire par le même domaine protéique qui lie l’ADN. Globalement, un domaine = une fonction ; le domaine qui lie l’ADN est adapté à reconnaître une séquence (donc effectivement on s’attend à un peu d’interaction électrostatique pour interagir avec le squelette ose-phosphate chargé - , mais aussi des interactions permettant de lier spécifiquement une séquence).

Et un autre domaine peut être impliqué dans les interactions avec une autre protéine, et cet autre domaine peut lier son partenaire de la manière qu’il lui plaît (liaisons H, électrostatiques, hydrophobes et tutti quanti ), indépendamment de la façon dont le premier domaine se lie à l’ADN.

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D’accord! C’est bien plus clair. J’ai quand même encore des questions :p

Mais comment savoir quelles liaisons / intéractions seront importante dans la dimérisation? Prenons un exemple (j’invente totalement, c’est peut-être pas possible). Supposons que j’ai un domaine dans un facteur de transcription qui est connu pour provoquer une dimérisation qui a la séquence primaire suivante: AQKKVEELLSKVAAARLGG. On va supposer que se dimérise avec lui-même (homo-dimérisation d’après ce que j’ai pu lire sur Wiki).

Y a-t-il un moyen de savoir par quel moyen ça se dimérise (liaisons H, électrostatiques, …) ? Si oui, y a sûrement un moyen de bloquer la dimérisation (je suppose que c’est pas toujours bien d’avoir des domaines qui dimérisent), non?

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Pour moi, on doit pouvoir analyser leurs associations justement en regardant chaque acide aminé pour voir les ponts H (donc aa polaires je suppose). Il y a peut-être moyen de faciliter la tâche en utilisant le modèle de l’hélice?

Je pense que si deux proteines se mettent ensembles, ça peut causer des problèmes (ou des bienfaits). En tout cas les propriétés pourraient être altérées.

La première chose est de se demander si ça vaut le coup de s’intéresser à leurs interactions à l’échelle atomique. On n’est pas obligé d’étudier précisément les interactions entre chaque groupement de chaque acide aminé pour savoir quel partenaire interagit avec qui, heureusement. Si effectivement cette question vaut le coup pour un aspect thérapeutique par exemple, oui on devra s’intéresser à la structure du complexe pour voir qui interagit avec qui.

Par contre,

Il y a peut-être moyen de faciliter la tâche en utilisant le modèle de l’hélice?

Je ne vois pas du tout de quoi tu veux parler au point que je me demande si toi-même tu le sais. Le modèle de l’hélice n’est pas un mmodèle mais bien une structure secondaire adoptée par de courtes séquences d’aa, en hélice donc parce que cette forme géométrique présente plein de propriétés intéressantes d’un point de vue de la stabilisation de la structure. Ce n’est pas quelque chose qu’on invoque comme on utiliserait un modèle en physique pour décrire le tout mais bien quelque chose d’observé.

Pour observer les structures des protéines c’est un sujet très intéressant mais tout autre et très long donc je passe, si ce n’est pour dire que c’est faisable mais rarement évident.

Je pense que si deux proteines se mettent ensembles, ça peut causer des problèmes (ou des bienfaits). En tout cas les propriétés pourraient être altérées.

Tu es tout de même en train de dire que le fonctionnement normal de la cellule humaine est potentiellement pathologique ou mal fait. Le problème n’est pas de savoir pourquoi la cellule a choisi de faire dimériser deux trucs ensemble pour les activer et pas autrement parce qu’on pourrait penser que c’est dangereux, c’est juste de savoir qui dimérise avec qui dans quelles circonstances et quels effets. Ici en l’occurrence, les récepteurs aux hormones stéroïdiennes par exemple le font lorsque la cellule reçoit l’hormone depuis le sang et c’est seulement à ce moment qu’ils sont activés et lie certaines séquences ADN pour y jouer leur rôle de facteur de transcription.

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